Histone méthyltransférase
N° EC | EC 2.1.1.43 |
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N° CAS | 9055-08-7 |
IUBMB | Entrée IUBMB |
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IntEnz | Vue IntEnz |
BRENDA | Entrée BRENDA |
KEGG | Entrée KEGG |
MetaCyc | Voie métabolique |
PRIAM | Profil |
PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
GO | AmiGO / EGO |
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N° EC | EC 2.1.1.125 |
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N° CAS | 445295-80-7 |
IUBMB | Entrée IUBMB |
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IntEnz | Vue IntEnz |
BRENDA | Entrée BRENDA |
KEGG | Entrée KEGG |
MetaCyc | Voie métabolique |
PRIAM | Profil |
PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
GO | AmiGO / EGO |
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Une histone méthyltransférase est une méthyltransférase qui catalyse l'une des réactions suivantes :
- S-adénosyl-L-méthionine + résidu de L-lysine d'une histone S-adénosyl-L-homocystéine + résidu de N6-méthyl-L-lysine d'une histone ;
- S-adénosyl-L-méthionine + résidu de L-arginine d'une histone S-adénosyl-L-homocystéine + résidu de Nω-méthylarginine d'une histone.
La première est spécifique des résidus de lysine (EC 2.1.1.43) et la seconde des spécifique des résidus d'arginine (EC 2.1.1.125)[1],[2],[3]. Dans les deux cas, la S-adénosylméthionine sert à la fois de cofacteur et de donneur de groupe méthyle[4],[5],[6],[7].
Ces enzymes sont en réalité capables de méthyler plusieurs fois le même résidu, conduisant par exemple à la triméthyllysine. Le transfert des groupes méthyle a lieu préférentiellement sur des résidus de lysine et d'arginine spécifiques sur les histones H3 et H4[4]. Dans les cellules des eucaryotes, le génome est condensé de façon très étroite sous forme de chromatine, constituée notamment d'ADN et d'histones, de sorte que les enzymes qui doivent accéder au matériel génétique doivent le rendre accessible[8]. C'est ce que font les histone méthyltransférases en méthylant les histones sur certains sites spécifiques qui en modifient les propriétés. La méthylation des histones (en) est un processus biologique important car c'est la principale modification épigénétique de la chromatine qui régule l'expression génétique, la stabilité du génome, la maturation des cellules souches, le développement des lignées cellulaires, la régulation des gènes soumis à empreinte, la méthylation de l'ADN et le processus de mitose cellulaire[1].
Notes et références
- ↑ a et b (en) Carla Sawan et Zdenko Herceg, « 3 – Histone Modifications and Cancer », Advances in Genetics, vol. 70, , p. 57–85 (DOI 10.1016/B978-0-12-380866-0.60003-4, lire en ligne)
- ↑ (en) Qin Feng, Hengbin Wang, Huck Hui Ng, Hediye Erdjument-Bromage, Paul Tempst, Kevin Struhl et Yi Zhang, « Methylation of H3-Lysine 79 Is Mediated by a New Family of HMTases without a SET Domain », Current Biology, vol. 12, no 12, , p. 1052-1058 (PMID 12123582, DOI 10.1016/S0960-9822(02)00901-6, lire en ligne)
- ↑ (en) Huck Hui Ng, Qin Feng, Hengbin Wang, Hediye Erdjument-Bromage, Paul Tempst, Yi Zhang et Kevin Struhl, « Lysine methylation within the globular domain of histone H3 by Dot1 is important for telomeric silencing and Sir protein association », Genes & Development, vol. 16, no 12, , p. 1518-1527 (PMID 12080090, PMCID 186335, DOI 10.1101/gad.1001502, lire en ligne)
- ↑ a et b (en) Adam Wood et Ali Shilatifard, « Posttranslational Modifications of Histones by Methylation », Advances in Protein Chemistry, vol. 67, , p. 201-222 (DOI 10.1016/S0065-3233(04)67008-2, lire en ligne)
- ↑ (en) Tina L. Branscombe, Adam Frankel, Jin-Hyung Lee, Jeffry R. Cook, Zhi-hong Yang, Sidney Pestka et Steven Clarke, « PRMT5 (Janus Kinase-binding Protein 1) Catalyzes the Formation of Symmetric Dimethylarginine Residues in Proteins », Journal of Biological Chemistry, vol. 276, no 35, , p. 32971-32976 (PMID 11413150, DOI 10.1074/jbc.M105412200, lire en ligne)
- ↑ (en) Valerie H. Weiss, Anne E. McBride, Michelle A. Soriano, David J. Filman, Pamela A. Silver et James M. Hogle, « The structure and oligomerization of the yeast arginine methyltransferase, Hmt1 », Nature Structural & Molecular Biology, vol. 7, no 12, , p. 1165-1171 (PMID 11101900, DOI 10.1038/82028, lire en ligne)
- ↑ (en) Xing Zhang, Lan Zhou et Xiaodong Cheng, « Crystal structure of the conserved core of protein arginine methyltransferase PRMT3 », EMBO Journal, vol. 19, no 14, , p. 3509-3842 (PMID 10899106, PMCID 313989, DOI 10.1093/emboj/19.14.3509, lire en ligne)
- ↑ (en) Tony Kouzarides, « Chromatin Modifications and Their Function », Cell, vol. 128, no 4, , p. 693-705 (PMID 17320507, DOI 10.1016/j.cell.2007.02.005, lire en ligne)
Voir aussi
- NSD2, une histone méthyltransférase
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