Molibdopterin
Molibdopterin | |||
![]() | |||
IUPAC-név | [2-amino-4-oxo-6,7-bisz(szulfanil)-3,5,5~{a},8,9~{a},10-hexahidropirano[3,2-g]pteridin-8-il]metil-dihidrogén-foszfát[1] | ||
Kémiai azonosítók | |||
---|---|---|---|
CAS-szám | 73508-07-3 | ||
PubChem | 135402014 | ||
MeSH | molybdopterin | ||
| |||
| |||
UNII | ATN6EG42UQ | ||
Kémiai és fizikai tulajdonságok | |||
Kémiai képlet | C10H10N5O6PS2 + R csoportok | ||
Moláris tömeg | 394,33 g/mol (R=H) | ||
Ha másként nem jelöljük, az adatok az anyag standardállapotára (100 kPa) és 25 °C-os hőmérsékletre vonatkoznak. |
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/0/0c/Moco_Biosynthetic_Pathway.pdf/page1-220px-Moco_Biosynthetic_Pathway.pdf.jpg)
A molibdopterinek (más néven: MPT vagy piranopterin-ditiolát) a legtöbb molibdén- és minden volfrámtartalmú enzim kofaktora. A molibdopterin nem tartalmaz molibdént, ez a hozzá kapcsolódó pterinligandum. A molibdén-molibdopterin komplexet általában molibdénkofaktornak (Moco) nevezik.
A molibdopterin egy piranopterinből (pirán és pterin kondenzált gyűrűje) áll. A piránon 2 tiolát van, ezek a molibdén- és volfrámtartalmú enzimek ligandumai. Néha az alkil-foszfát helyén alkil-difoszfát van. Molibdopterint tartalmazó enzimek például a xantin-oxidáz, a dimetil-szulfoxid-reduktáz, a szulfit-oxidáz és a nitrát-reduktáz.
Csak a nitrogenázokban (nitrogénkötő enzimek) van jelen molibdén molibdopterin nélkül. Ezek eltérő típusú molibdéntartalmú vas-kén központot tartalmaznak.[5]
Bioszintézis
Sok más kofaktorral ellentétben a molibdénkofaktor (Moco) táplálékból nem vehető fel, így de novo bioszintézist igényel. Ez 4 lépésben történik:
- guanozin-trifoszfát gyökmediált ciklizációja (8S)‑3',8‐ciklo‑7,8‑dihidroguanozin-5'-trifoszfáttá (3',8‑cH2GTP)
- ciklikus piranopterin-monofoszfát (cPMP) keletkezése 3',8‑cH2GTP-ből
- cPMP alakítása molibdopterinné (MPT)
- molibdát MPT-be helyezésével létrejön a Moco[6][7]
Két enzimmediált reakcióval alakul át a guanozin-trifoszfát gyűrűs piranopterin-foszfáttá. Ezek egyike gyök-SAM, melyet gyakran C–X kötések képzéséhez kapcsolnak (X = S, N).[8][7][6] E köztitermék 3 további enzimmel alakul molibdopterinné. Ekkor énditiolát keletkezik, de a kén szubsztituensei ismeretlenek. A ként a ciszteinil-perszulfid a vas-kén fehérjékhez hasonlóan szállítja. A monofoszfát adenilációja (ADP-hez kapcsolása) aktiválja a Mo- vagy W-kötő kofaktort. E fémek oxianionként (molibdát, illetve volframát) kerülnek be.
Egyes enzimekben, például a xantin-oxidázban a fém egy molibdopterinhez kapcsolódik, másokban, például a dimetil-szulfoxid-reduktázban két molibdopterin kofaktorhoz.[9]
A molibdopterint tartalmazó enzimek aktív helyeinek modelljei ditiolén ligandumokon alapulnak.[10]
Volfrámszármazékok
Egyes bakteriális oxidoreduktázok a molibdénhez hasonlóan használnak volfrámot volfrám-pterin komplexben. Így a molibdopterin molibdén- és volfrámkomplexet is alkothat. A volfrámtartalmú enzimek a szabad karbonsavakat aldehidekké redukálja.[11]
Az első volfrámtartalmú enzim szelént is igényel (de pontos formája ismeretlen). Itt a W–Se pár egyes Moco-t igénylő enzimek Mo–S párjával analóg.[12] Bár egy volfrámtartalmú bakteriális xantin-dehidrogenázról kiderült, hogy W–molibdopterint és nem fehérjéhez kapcyolósó szelént tartalmaz (tehát nem szelenociszteint vagy szelenometionint), még nem ismert W–Se molibdopterinkomplex.[13]
Molibdopterintartalmú enzimek
A molibdopterin kofaktort vagy prosztetikus csoportot tartalmazó enzimek alább szerepelnek.[5] A molibdopterin:
- a xantin-oxidáz, a DMSO-reduktáz, a szulfit-oxidáz, a nitrát-reduktáz, az etilbenzol-dehidrogenáz, a glicerinaldehid-3-foszfát ferredoxin-oxidoreduktáz, a légzési arzenátreduktáz, a szén-monoxid-dehidrogenáz és az aldehid-oxidáz kofaktora.
- a formiát-dehidrogenáz, a purin-hidroxiláz és a tioszulfát-reduktáz prosztetikus csoportja.
Jegyzetek
- ↑ HPEUEJRPDGMIMY-UHFFFAOYSA-N (angol nyelven). pubchem.ncbi.nlm.nih.gov . (Hozzáférés: 2019. február 4.) „IUPAC Name [2-amino-4-oxo-6,7-bis(sulfanyl)-3,5,5~{a},8,9~{a},10-hexahydropyrano[3,2-g]pteridin-8-yl]methyl dihydrogen phosphate”
- ↑ HPEUEJRPDGMIMY-UHFFFAOYSA-N (angol nyelven). pubchem.ncbi.nlm.nih.gov . (Hozzáférés: 2019. február 4.) „InChI InChI=1S/C10H14N5O6PS2/c11-10-14-7-4(8(16)15-10)12-3-6(24)5(23)2(21-9(3)13-7)1-20-22(17,18)19/h2-3,9,12,23-24H,1H2,(H2,17,18,19)(H4,11,13,14,15,16)”
- ↑ [2-Amino-4-oxo-6,7-bis(sulfanyl)-3,5,5a,8,9a,10-hexahydropyrano[3,2-g]pteridin-8-yl]methyl dihydrogen phosphate (angol nyelven). pubchem.ncbi.nlm.nih.gov . (Hozzáférés: 2019. február 4.) „InChI=1S/C10H14N5O6PS2/c11-10-14-7-4(8(16)15-10)12-3-6(24)5(23)2(21-9(3)13-7)1-20-22(17,18)19/h2-3,9,12,23-24H,1H2,(H2,17,18,19)(H4,11,13,14,15,16)”
- ↑ HPEUEJRPDGMIMY-UHFFFAOYSA-N (angol nyelven). pubchem.ncbi.nlm.nih.gov . (Hozzáférés: 2019. február 4.) „InChI Key HPEUEJRPDGMIMY-UHFFFAOYSA-N”
- ↑ a b Structure, synthesis, empirical formula for the di-sulfhydryl. Archiválva 2016. június 4-i dátummal a Wayback Machine-ben. Hozzáférés: 2009. november 16.
- ↑ a b (2015. május 1.) „Mechanism of pyranopterin ring formation in molybdenum cofactor biosynthesis”. Proc Natl Acad Sci USA 112 (20), 6347–52. o. DOI:10.1073/pnas.1500697112. PMID 25941396. PMC 4443348.
- ↑ a b (2013. április 1.) „Identification of a cyclic nucleotide as a cryptic intermediate in molybdenum cofactor biosynthesis”. J Am Chem Soc 135 (18), 7019–32. o. DOI:10.1021/ja401781t. PMID 23627491. PMC 3777439.
- ↑ (2015) „The biosynthesis of the molybdenum cofactors”. J. Biol. Inorg. Chem. 20 (2), 337–347. o. DOI:10.1007/s00775-014-1173-y. PMID 24980677.
- ↑ (2006) „Molybdenum cofactor biosynthesis and molybdenum enzymes”. Annual Review of Plant Biology 57, 623–647. o. DOI:10.1146/annurev.arplant.57.032905.105437. PMID 16669776.
- ↑ (1999) „A structural comparison of molybdenum cofactor-containing enzymes”. FEMS Microbiol. Rev. 22 (5), 503–521. o. DOI:10.1111/j.1574-6976.1998.tb00384.x. PMID 9990727.
- ↑ Lassner, Erik. Tungsten: Properties, Chemistry, Technology of the Element, Alloys and Chemical Compounds. Springer, 409–411. o. (1999). ISBN 978-0-306-45053-2
- ↑ Stiefel, E. I. (1998). „Transition metal sulfur chemistry and its relevance to molybdenum and tungsten enzymes”. Pure Appl. Chem. 70 (4), 889–896. o. DOI:10.1351/pac199870040889.
- ↑ (1999. szeptember 1.) „Selenium-containing xanthine dehydrogenase from Eubacterium barkeri”. Eur. J. Biochem. 264 (3), 862–71. o. DOI:10.1046/j.1432-1327.1999.00678.x. PMID 10491134.
Fordítás
Ez a szócikk részben vagy egészben a Molybdopterin című angol Wikipédia-szócikk ezen változatának fordításán alapul. Az eredeti cikk szerkesztőit annak laptörténete sorolja fel. Ez a jelzés csupán a megfogalmazás eredetét és a szerzői jogokat jelzi, nem szolgál a cikkben szereplő információk forrásmegjelöléseként.
Biológiaportál
Kémiaportál