Poliaminy
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/d/df/Diaminobutane.svg/220px-Diaminobutane.svg.png)
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/7f/Pentane-1%2C5-diamine_200.svg/220px-Pentane-1%2C5-diamine_200.svg.png)
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/a/a5/Spermidine-2D-skeletal.svg/220px-Spermidine-2D-skeletal.svg.png)
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/d/db/Spermine.svg/220px-Spermine.svg.png)
Poliaminy, poliaminy alifatyczne (PA) – związki organiczne o małej masie molowej, mające w swojej strukturze co najmniej dwie grupy aminowe −NH
2. Część z nich występuje w komórkach zwierząt (w tym ludzi), roślin i bakterii i zaliczane są do amin biogennych np. kadaweryna, putrescyna, spermidyna. Poliaminy biorą udział w wielu biochemicznych procesach komórkowych, znajdując się w centrum przemian azotowych[1]. Część badaczy przypisuje im rolę hormonów roślinnych i koenzymów.
W większych stężeniach występują w rozkładającej się materii organicznej, stąd nadano im nazwę "trupich jadów" (ptomainy). Dawniej uważano, że odpowiadają za toksyczność takiej materii, jednak w rzeczywistości odpowiadają za nią toksyczne produkty metabolizmu bakterii[2], zaś toksyczność samych poliamin jest umiarkowana, np. LD50 putrescyny wynosi 740 mg/kg dla szczura przy doustnym podaniu[3].
Fizjologiczna rola poliamin
Wysoki poziom poliamin występuje w tkankach charakteryzujących się wysoką intensywnością podziałów komórkowych. Najwyższy poziom obserwowano w komórkach pod koniec fazy G1. Prawdopodobnie związki te są niezbędne podczas replikacji DNA. Zarówno mutanty niemające zdolności syntezy poliamin, jak i rośliny potraktowane inhibitorami syntezy poliamin wykazują zahamowanie rozwoju[4]. Poza wpływem na cykl komórkowy stwierdzono również udział PA reakcji na stres[5], starzeniu[6] oraz regulacji tempa wzrostu i różnicowania się komórek[7].
Znaczne ilości PA występują w organach młodych, a dodanie poliamin egzogennych może hamować starzenie się organów roślin. Stwierdzono również zaburzenia w morfogenezie u mutantów z defektami szlaków syntezy PA[8].
Synteza poliamin u roślin wyższych może przebiegać przy udziale dekarboksylazy argininy (ADC) albo dekarboksylazy ornityny (ODC)[7], u niektórych roślin np. Arabidposis thaliana występuje jedynie szlak ADC[9]. Dla odmiany u większości grzybów stwierdzono występowanie jedynie szlaku ODC[7], jednak u niektórych gatunków grzybów patogennych dla roślin występują obie drogi syntezy PA[10].
Przypisy
- ↑ P.N.P.N. Moschou P.N.P.N. i inni, The polyamines and their catabolic products are significant players in the turnover of nitrogenous molecules in plants, „Journal of Experimental Botany”, 63 (14), 2012, s. 5003–5015, DOI: 10.1093/jxb/ers202, ISSN 0022-0957, PMID: 22936828 [dostęp 2019-12-16] .
- ↑ RR. Scheuer RR., WW. Rodel WW., Determination of biogenic-amines In Fermented meat-products, „Fleischwirtschaft”, 75 (1), 1995, s. 73-75 .
- ↑ Aldrich-Sigma MSDS [online] .
- ↑ Szweykowska Alicja: Fizjologia roślin. Poznań: Wydawnictwo Naukowe UAM, 1997, s. 183-184. ISBN 83-232-0815-8.
- ↑ H. Bae, SH. Kim, MS. Kim, RC. Sicher i inni. The drought response of Theobroma cacao (cacao) and the regulation of genes involved in polyamine biosynthesis by drought and other stresses. „Plant Physiol Biochem”. 46 (2), s. 174-188, 2008. DOI: 10.1016/j.plaphy.2007.10.014. PMID: 18042394.
- ↑ S. Pandey, SA. Ranade, PK. Nagar, N. Kumar. Role of polyamines and ethylene as modulators of plant senescence. „J Biosci”. 25 (3), s. 291-299, 2000. DOI: 10.1007/BF02703938. PMID: 11022232.
- ↑ a b c AW. Galston. Polyamines and the integrity of the plant body. „Acta Univ Agric Fac Agron”. 33 (3), s. 115-119, 1985. PMID: 11540939.
- ↑ A.W.A.W. Galston A.W.A.W., R.K.R.K. Sawhney R.K.R.K., Polyamines in plant physiology, „Plant Physiology”, 94 (2), 1990, s. 406–410, DOI: 10.1104/pp.94.2.406, PMID: 11537482, PMCID: PMC1077246, JSTOR: 4273106 .
- ↑ ColinC. Hanfrey ColinC. i inni, Arabidopsis polyamine biosynthesis: absence of ornithine decarboxylase and the mechanism of arginine decarboxylase activity, „The Plant Journal”, 27 (6), 2001, s. 551–560, DOI: 10.1046/j.1365-313x.2001.01100.x, ISSN 0960-7412 [dostęp 2019-12-09] .
- ↑ AJ. Khan, SC. Minocha. Biosynthetic arginine decarboxylase in phytopathogenic fungi. „Life Sci”. 44 (17), s. 1215-1222, 1989. DOI: 10.1016/0024-3205(89)90317-2. PMID: 2497290.