Betalactamase
| β-lactamase | |||||||
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| Indicadores | |||||||
| Número EC | 3.5.2.6 | ||||||
| Número CAS | 9073-60-3-- | ||||||
| Bases de dados | |||||||
| IntEnz | IntEnz | ||||||
| BRENDA | BRENDA | ||||||
| ExPASy | NiceZyme | ||||||
| KEGG | KEGG | ||||||
| MetaCyc | via metabólica | ||||||
| PRIAM | PRIAM | ||||||
| Estruturas PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||
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Betalactamases (β-lactamases) são enzimas produzidas por algumas bactérias e são responsáveis por sua resistência a antibióticos beta-lactâmicos como as penicilinas, cefalosporinas, cefamicinas e carbapenemas. Estes antibióticos têm como elemento comum em suas estruturas moleculares um anel de quatro átomos conhecido como beta-lactama. A enzima lactamase quebra este anel, desativando as propriedades antibacterianas da molécula.
Antibióticos beta-lactâmicos são usados para tratar um largo espectro de bactérias Gram-positivas e Gram-negativas. As beta-lactamases produzidas por organismos Gram-positivos são usualmente secretadas.
Penicilinase
A penicilinase é um tipo específico de lactamase que apresenta especificidade para penicilinas atuando através da hidrólise do anel beta-lactama. Pesos moleculares de várias penicilinases situam-se próximo de 50 000 Daltons.
Abraham e Chain, utilizando colônias de E.coli, isolaram esta enzima pela primeira vez em 1940.[1]
Referências
- ↑ Abraham EP, Chain E (1940). «An enzyme from bacteria able to destroy penicillin». Nature. 46. 837 páginas
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