A paxilina é uma proteína que funciona como proteína adaptadora na transdução de sinais e foi descoberta em 1990, à qual lhe foi dada o nome em inglês de paxillin, do latim paxillus, que significa "pequeno poste"[1] (não confundir com o alcaloide neurotóxico, em inglês denominado paxilline).[2] A paxilina tem 68 kDa e está localizada no citoplasma nos pontos onde a célula se une à matriz extracelular formando de aderências focais.[3] A região C-terminal da paxilina contém quatro domínios LIM servem para que a paxilina se una às adesões focais. Acredita-se que nas adesões focais seja estabelecida uma associação direta com a cauda citoplasmática beta-integrina. A região N-terminal da paxilina é rica em sítios de interação proteína-proteína. São várias as proteínas que se ligam à paxilina e entre elas estão proteína-tirosina quinases, como a Src e a quinase de adesão focal (FAK), proteínas estruturais, como a vinculina e actopaxina, e reguladores da organização da actina, como o COOL/PIX e PKL/GIT. A paxilina é fosforilada na tirosina pela FAK e Src, depois da sua ligação com integrinas ou a estimulação por fatores de crescimento, criando sítios de ligação para a proteína adaptadora Crk.[4] A paxilina ajuda a recrutar moléculas no complexo de transdução de sinais do qual faz parte, facilitando a recepção de estímulos externos que modulam diversos processos celulares, e intervindo assim na adesão celular, mobilidade e crescimento de células.[3]
↑Turner, C. E., Glenney, J. R., Jr. & Burridge, K. Paxillin: a new vinculin-binding protein present in focal adhesions.
↑ abTurner CE (1998). «Paxillin.». Int. J. Biochem. Cell Biol. 30 (9): 955–59. PMID 9785458. doi:10.1016/S1357-2725(98)00062-4
↑«From the Cell Migration Knowledgebase». Consultado em 20 de junho de 2016. Arquivado do original em 25 de julho de 2011
Bibliografia
Panetti TS (2002). «Tyrosine phosphorylation of paxillin, FAK, and p130CAS: effects on cell spreading and migration.». Front. Biosci. 7: d143–50. PMID 11779709. doi:10.2741/panetti
Rose DM, Han J, Ginsberg MH (2003). «Alpha4 integrins and the immune response.». Immunol. Rev. 186: 118–24. PMID 12234367. doi:10.1034/j.1600-065X.2002.18611.x !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
Salgia R; Uemura N; Okuda K; et al. (1996). «CRKL links p210BCR/ABL with paxillin in chronic myelogenous leukemia cells». J. Biol. Chem. 270 (49): 29145–50. PMID 7493940. doi:10.1074/jbc.270.49.29145
Turner CE, Miller JT (1994). «Primary sequence of paxillin contains putative SH2 and SH3 domain binding motifs and multiple LIM domains: identification of a vinculin and pp125Fak-binding region». J. Cell. Sci. 107 (6): 1583–91. PMID 7525621
Bergman M, Joukov V, Virtanen I, Alitalo K (1995). «Overexpressed Csk tyrosine kinase is localized in focal adhesions, causes reorganization of alpha v beta 5 integrin, and interferes with HeLa cell spreading». Mol. Cell. Biol. 15 (2): 711–22. PMC231937. PMID 7529872 !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
Salgia R; Li JL; Lo SH; et al. (1995). «Molecular cloning of human paxillin, a focal adhesion protein phosphorylated by P210BCR/ABL». J. Biol. Chem. 270 (10): 5039–47. PMID 7534286. doi:10.1074/jbc.270.10.5039
Schaller MD, Otey CA, Hildebrand JD, Parsons JT (1995). «Focal adhesion kinase and paxillin bind to peptides mimicking beta integrin cytoplasmic domains». J. Cell Biol. 130 (5): 1181–7. PMC2120552. PMID 7657702. doi:10.1083/jcb.130.5.1181 !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
Yoshida M; Westlin WF; Wang N; et al. (1996). «Leukocyte adhesion to vascular endothelium induces E-selectin linkage to the actin cytoskeleton». J. Cell Biol. 133 (2): 445–55. PMC2120789. PMID 8609175. doi:10.1083/jcb.133.2.445
Salgia R; Sattler M; Pisick E; et al. (1996). «p210BCR/ABL induces formation of complexes containing focal adhesion proteins and the protooncogene product p120c-Cbl». Exp. Hematol. 24 (2): 310–3. PMID 8641358
Salgia R; Pisick E; Sattler M; et al. (1996). «p130CAS forms a signaling complex with the adapter protein CRKL in hematopoietic cells transformed by the BCR/ABL oncogene». J. Biol. Chem. 271 (41): 25198–203. PMID 8810278. doi:10.1074/jbc.271.41.25198
Brown MC, Perrotta JA, Turner CE (1997). «Identification of LIM3 as the principal determinant of paxillin focal adhesion localization and characterization of a novel motif on paxillin directing vinculin and focal adhesion kinase binding». J. Cell Biol. 135 (4): 1109–23. PMC2133378. PMID 8922390. doi:10.1083/jcb.135.4.1109 !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
Retta SF; Barry ST; Critchley DR; et al. (1997). «Focal adhesion and stress fiber formation is regulated by tyrosine phosphatase activity». Exp. Cell Res. 229 (2): 307–17. PMID 8986614. doi:10.1006/excr.1996.0376
Mazaki Y, Hashimoto S, Sabe H (1997). «Monocyte cells and cancer cells express novel paxillin isoforms with different binding properties to focal adhesion proteins». J. Biol. Chem. 272 (11): 7437–44. PMID 9054445. doi:10.1074/jbc.272.11.7437 !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
Hiregowdara D; Avraham H; Fu Y; et al. (1997). «Tyrosine phosphorylation of the related adhesion focal tyrosine kinase in megakaryocytes upon stem cell factor and phorbol myristate acetate stimulation and its association with paxillin». J. Biol. Chem. 272 (16): 10804–10. PMID 9099734. doi:10.1074/jbc.272.16.10804
Ostergaard HL, Lou O, Arendt CW, Berg NN (1998). «Paxillin phosphorylation and association with Lck and Pyk2 in anti-CD3- or anti-CD45-stimulated T cells». J. Biol. Chem. 273 (10): 5692–6. PMID 9488700. doi:10.1074/jbc.273.10.5692 !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
Fernandez R, Suchard SJ (1998). «Syk activation is required for spreading and H2O2 release in adherent human neutrophils». J. Immunol. 160 (10): 5154–62. PMID 9590268
Lewis JM, Schwartz MA (1998). «Integrins regulate the association and phosphorylation of paxillin by c-Abl». J. Biol. Chem. 273 (23): 14225–30. PMID 9603926. doi:10.1074/jbc.273.23.14225
Ganju RK; Munshi N; Nair BC; et al. (1998). «Human Immunodeficiency Virus Tat Modulates the Flk-1/KDR Receptor, Mitogen-Activated Protein Kinases, and Components of Focal Adhesion in Kaposi's Sarcoma Cells». J. Virol. 72 (7): 6131–7. PMC110419. PMID 9621077
Deakin NO, Turner CE (2008). «Paxillin comes of age». J. Cell. Sci. 121 (Pt 15): 2435–44. PMC2522309. PMID 18650496. doi:10.1242/jcs.018044
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