Матриксная металлопротеиназа 2 |
---|
![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/d/d2/Protein_MMP2_PDB_1ck7.png/250px-Protein_MMP2_PDB_1ck7.png) |
Доступные структуры |
---|
PDB | Поиск ортологов: PDBe RCSB |
---|
Список идентификаторов PDB |
---|
1CK7, 1CXW, 1EAK, 1GEN, 1GXD, 1HOV, 1J7M, 1KS0, 1QIB, 1RTG, 3AYU |
|
|
Идентификаторы |
---|
Псевдонимы | MMP2, CLG4, CLG4A, MMP-2, MMP-II, MONA, TBE-1, matrix metallopeptidase 2 |
---|
Внешние ID | OMIM: 120360 MGI: 97009 HomoloGene: 3329 GeneCards: MMP2 |
---|
|
Расположение гена (Мышь) |
---|
![8-я хромосома мыши](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/1/1f/Ideogram_house_mouse_chromosome_8.svg/260px-Ideogram_house_mouse_chromosome_8.svg.png) | Хр. | 8-я хромосома мыши[2] |
---|
| Локус | 8 C5|8 44.99 cM | Начало | 93,553,919 bp[2] |
---|
Конец | 93,580,048 bp[2] |
---|
|
Паттерн экспрессии РНК |
---|
Bgee | Человек | Мышь (ортолог) |
---|
Наибольшая экспрессия в | - stromal cell of endometrium
- skin of hip
- epithelium of colon
- left uterine tube
- Descending thoracic aorta
|
| Наибольшая экспрессия в | - vestibular sensory epithelium
- body of femur
- condyle
- conjunctival fornix
- fossa
|
| Дополнительные справочные данные |
|
---|
BioGPS | ![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/e/e5/PBB_GE_MMP2_201069_at_fs.png/250px-PBB_GE_MMP2_201069_at_fs.png) | Дополнительные справочные данные |
|
---|
|
Генная онтология |
---|
Молекулярная функция | - zinc ion binding
- связывание с ионом металла
- peptidase activity
- связывание с белками плазмы
- metalloendopeptidase activity
- гидролазная активность
- metallopeptidase activity
- serine-type endopeptidase activity
| Компонент клетки | - цитоплазма
- мембрана
- клеточная мембрана
- саркомер
- внеклеточная область
- митохондрия
- клеточное ядро
- внеклеточный матрикс
- внеклеточное пространство
- collagen-containing extracellular matrix
| Биологический процесс | - intramembranous ossification
- response to hypoxia
- endodermal cell differentiation
- ephrin receptor signaling pathway
- skeletal system morphogenesis
- extracellular matrix disassembly
- bone trabecula formation
- протеолиз
- Ангиогенез
- positive regulation of innate immune response
- collagen catabolic process
- cellular response to amino acid stimulus
- face morphogenesis
- embryo implantation
- blood vessel maturation
- positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation
- cytokine-mediated signaling pathway
- extracellular matrix organization
- cellular response to reactive oxygen species
- positive regulation of smooth muscle cell proliferation
- ремоделирование тканей
- response to amyloid-beta
| Источники: Amigo, QuickGO |
|
Ортологи |
---|
Вид | Человек | Мышь |
---|
Entrez | | |
---|
Ensembl | | |
---|
UniProt | | |
---|
RefSeq (мРНК) | |
---|
NM_004530 NM_001127891 NM_001302508 NM_001302509 NM_001302510 |
| |
---|
RefSeq (белок) | |
---|
NP_001121363 NP_001289437 NP_001289438 NP_001289439 NP_004521 |
| |
---|
Локус (UCSC) | Chr 16: 55.39 – 55.51 Mb | Chr 8: 93.55 – 93.58 Mb |
---|
Поиск по PubMed | Искать[3] | Искать[4] |
---|
|
Информация в Викиданных |
Смотреть (человек) | Смотреть (мышь) |
|
Матриксная металлопротеиназа 2 (MMP2, MMP-2; желатиназа A) - одна из протеиназ внеклеточного матрикса человека, кодируемая геном MMP2 на 16-й хромосоме.
MMP2 специфически активна в отношении коллагена IV, основного компонента базальных мембран.
Клиническое значение
Мутации гена MMP2 ассоциированы с синдромом Торга-Винчестера (OMIM 259600)[5].
Повышенный уровень MMP2 отмечен в некоторых, но не всех[6], исследованиях роговицы при кератоконусе. При этом заболевании предполагается наличие дисбаланса матриксных металлопротеиназ с их ингибиторами. В частности, кератоциты стромы больных кератоконусом в одном исследовании демонстрировали повышенную секрецию MMP2 без соответствующего повышения TIMP[7].
Белковые взаимодействия
Описана способность MMP2 взаимодействовать с THBS2[8], TIMP2[9][10][11][12], тромбоспондином 1[8], CCL7[13] и TIMP4[11][12].
См. также
Примечания
- ↑ 1 2 3 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000087245 - Ensembl, May 2017
- ↑ 1 2 3 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000031740 - Ensembl, May 2017
- ↑ Ссылка на публикацию человека на PubMed: (неопр.) Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ↑ Ссылка на публикацию мыши на PubMed: (неопр.) Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ↑ Rouzier C., Vanatka R., Bannwarth S., et al. A novel homozygous MMP2 mutation in a family with Winchester syndrome (англ.) // Genetics[англ.] : journal. — Genetics Society of America[англ.], 2006. — Vol. 69, no. 3. — P. 271—276. — doi:10.1111/j.1399-0004.2006.00584.x. — PMID 16542393.
- ↑ Mackiewicz Z., Määttä M., Stenman M., Konttinen L., Tervo T., Konttinen Y. T. Collagenolytic proteinases in keratoconus. (англ.) // Cornea. — 2006. — June (vol. 25, no. 5). — P. 603—610. — doi:10.1097/01.ico.0000208820.32614.00. — PMID 16783151. [исправить]
- ↑ Smith V. A., Matthews F. J., Majid M. A., Cook S. D. Keratoconus: matrix metalloproteinase-2 activation and TIMP modulation. (англ.) // Biochimica Et Biophysica Acta. — 2006. — April (vol. 1762, no. 4). — P. 431—439. — doi:10.1016/j.bbadis.2006.01.010. — PMID 16516444. [исправить]
- ↑ 1 2 Bein, K; Simons M. Thrombospondin type 1 repeats interact with matrix metalloproteinase 2. Regulation of metalloproteinase activity (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — UNITED STATES, 2000. — October (vol. 275, no. 41). — P. 32167—32173. — ISSN 0021-9258. — doi:10.1074/jbc.M003834200. — PMID 10900205.
- ↑ Morgunova, Ekaterina; Tuuttila Ari, Bergmann Ulrich, Tryggvason Karl. Structural insight into the complex formation of latent matrix metalloproteinase 2 with tissue inhibitor of metalloproteinase 2 (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — United States, 2002. — May (vol. 99, no. 11). — P. 7414—7419. — ISSN 0027-8424. — doi:10.1073/pnas.102185399. — PMID 12032297.
- ↑ Overall, C M; Tam E., McQuibban G A., Morrison C., Wallon U M., Bigg H F., King A E., Roberts C R. Domain interactions in the gelatinase A.TIMP-2.MT1-MMP activation complex. The ectodomain of the 44-kDa form of membrane type-1 matrix metalloproteinase does not modulate gelatinase A activation (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — UNITED STATES, 2000. — December (vol. 275, no. 50). — P. 39497—39506. — ISSN 0021-9258. — doi:10.1074/jbc.M005932200. — PMID 10991943.
- ↑ 1 2 Bigg, H F; Shi Y E., Liu Y E., Steffensen B., Overall C M. Specific, high affinity binding of tissue inhibitor of metalloproteinases-4 (TIMP-4) to the COOH-terminal hemopexin-like domain of human gelatinase A. TIMP-4 binds progelatinase A and the COOH-terminal domain in a similar manner to TIMP-2 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — UNITED STATES, 1997. — June (vol. 272, no. 24). — P. 15496—15500. — ISSN 0021-9258. — PMID 9182583.
- ↑ 1 2 Kai, Heidi S-T; Butler Georgina S., Morrison Charlotte J., King Angela E., Pelman Gayle R., Overall Christopher M. Utilization of a novel recombinant myoglobin fusion protein expression system to characterize the tissue inhibitor of metalloproteinase (TIMP)-4 and TIMP-2 C-terminal domain and tails by mutagenesis. The importance of acidic residues in binding the MMP-2 hemopexin C-domain (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — United States, 2002. — December (vol. 277, no. 50). — P. 48696—48707. — ISSN 0021-9258. — doi:10.1074/jbc.M209177200. — PMID 12374789.
- ↑ McQuibban, G A; Gong J H., Tam E M., McCulloch C A., Clark-Lewis I., Overall C M. Inflammation dampened by gelatinase A cleavage of monocyte chemoattractant protein-3 (англ.) // Science : journal. — UNITED STATES, 2000. — August (vol. 289, no. 5482). — P. 1202—1206. — ISSN 0036-8075. — PMID 10947989.