Beta-peptidilna aminopeptidaza

Beta-peptidilna aminopeptidaza
Identifikatori
EC broj3.4.11.25
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Pretraga
PMCčlanci
PubMedčlanci
NCBIproteini

Beta-peptidilna aminopeptidaza (EC 3.4.11.25, BapA) je enzim.[1][2][3][4] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

Oslobađanje N-terminalne beta-homoamino kiseline sa peptida koji se sastoje od 2 do 6 aminokiselina

Sphingosinicella xenopeptidilytica vrsta 3-2W4 može da koristi beta-peptide beta-homoVal-beta-homoAla-beta-homoLeu i beta-homoAla-beta-homoLeu kao jedini izvor ugljenika i energije.

Reference

  1. ^ Heck, T., Limbach, M., Geueke, B., Zacharias, M., Gardiner, J., Kohler, H.P. and Seebach, D. (2006). „Enzymatic degradation of β- and mixed α,β-oligopeptides”. Chem. Biodivers. 3: 1325—1348. PMID 17193247. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  2. ^ Geueke, B., Namoto, K., Seebach, D. and Kohler, H.P. (2005). „A novel β-peptidyl aminopeptidase (BapA) from strain 3-2W4 cleaves peptide bonds of synthetic β-tri- and β-dipeptides”. J. Bacteriol. 187: 5910—5917. PMID 16109932. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  3. ^ Geueke, B., Heck, T., Limbach, M., Nesatyy, V., Seebach, D. and Kohler, H.P. (2006). „Bacterial β-peptidyl aminopeptidases with unique substrate specificities for β-oligopeptides and mixed β,α-oligopeptides”. FEBS J. 273: 5261—5272. PMID 17064315. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  4. ^ Heck, T., Kohler, H.P., Limbach, M., Flögel, O., Seebach, D. and Geueke, B. (2007). „Enzyme-catalyzed formation of β-peptides: β-peptidyl aminopeptidases BapA and DmpA acting as β-peptide-synthesizing enzymes”. Chem. Biodivers. 4: 2016—1030. PMID 17886858. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)

Literatura

  • Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X. 
  • Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036. 
  • Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0. 
  • Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097. 
  • William P. Jencks (1987). Catalysis in Chemistry and Enzymology. Dover Publications. ISBN 0486654605. 

Spoljašnje veze

  • Beta-peptidyl+aminopeptidase на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
  • п
  • р
  • у
3.4.11-19: Egzopeptidaza
3.4.11
Aminopeptidaza (Alanin, Arginil, Aspartil, Cistinil, Leucil, Glutamil, Metionil (1, 2), O)
3.4.13
Dipeptidaza (1, 2, 3)
3.4.14
Dipeptidil peptidaza (Katepsin C, Dipeptidil peptidaza-4) · Tripeptidil peptidaza (Tripeptidil peptidaza I, Tripeptidil peptidaza II)
3.4.15
3.4.16
Karboksipeptidaze serinskog tipa: Katepsin A · DD-transpeptidaza
3.4.17
Metalokarboksipeptidaze: Karboksipeptidaza (A, A2, B, C, E, Glutamat II)
Drugi/negrupisni
Metaloeksopeptidaza
3.4.21-24: Endopeptidaza3.4.99: Nepoznato
Stafilokinaza
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
  • п
  • р
  • у
Teme
Tipovi
  • B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
Portali:
  •  Molekularna i ćelijska biologija
  •  Hemija