Pi heliks
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/2/2a/Pi_helix_neg55_neg70_sideview.png/250px-Pi_helix_neg55_neg70_sideview.png)
Pi heliks (π-heliks) je tip sekundarne strukture proteina.[1] π-heliksi su prisutni u oko 15% poznatih struktura. Smatra se da su evoluciona adaptacija formirana umetanjem jedne aminokiseline u α-heliks.[2] Pošto su takva umetanja veoma destabilišuća,[3] do formiranja π-heliksa obično ne dolazi, osim ako to pruža funkcionalnu prednost proteinu. π-heliksi su stoga tipično prisutni u blizini funkcionalnih mesta proteina.[2][4][5]
Reference
- ^ Pauling L, Corey RB, Branson HR (1951). „The Structure of Proteins: Two Hydrogen-Bonded Helical Configurations of the Polypeptide Chain”. Proc. Nat. Acad. Sci. Wash. 37 (4): 205—211. PMC 1063337
. PMID 14816373. doi:10.1073/pnas.37.4.205.
- ^ а б Cooley RB, Arp DJ, Karplus PA (2010). „Evolutionary origin of a secondary structure: π-helices as cryptic but widespread insertional variations of α-helices enhancing protein functionality”. J Mol Biol. 404 (2): 232—246. PMC 2981643
. PMID 20888342. doi:10.1016/j.jmb.2010.09.034.
- ^ Keefe LJ, Sondek J, Shortle D, Lattman EE (2000). „The alpha aneurism: a structural motif revealed in an insertion mutant of staphylococcal nuclease”. Proc Natl Acad Sci USA. 90 (8): 3275—3279. PMC 46282
. PMID 8475069. doi:10.1073/pnas.90.8.3275.
- ^ Weaver TM (2000). „The pi-helix translates structure into function”. Protein science. 9 (1): 201—206. PMC 2144447
. PMID 10739264. doi:10.1110/ps.9.1.201.
- ^ Fodje MN, Al-Karadaghi S (2002). „Occurrence, conformational features and amino acid propensities for the pi-helix”. Protein Eng. 15 (5): 353—358. PMID 12034854. doi:10.1093/protein/15.5.353.
Vidi još
- Alfa heliks
- 310 heliks
- Sekundarna struktura
- p
- r
- u
Heliksi: α-heliks • 310 heliks • π-heliks • β-heliks • Poliprolinski heliks • Kolagenski heliks
Ispružena: β-ravan • Okret • Beta ukosnica • Beta izbočina • α-ravan
Supersekundarna: Upredena zavojnica • Heliks-okret-heliks • EF rukaFavorizuju heliks: Metionin • Alanin • Leucin • Glutaminska kiselina • Glutamin • Lizin
Favorizuju izdužene strukture: Treonin • Izoleucin • Valin • Fenilalanin • Tirozin • Triptofan
Favorizuju neuređene strukture: Glicin • Serin • Prolin • Asparagin • Asparaginska kiselina
Bez preferencije: Cistein • Histidin • ArgininB bsyn: dnk (repl, cycl, reco, repr) · tscr (fact, tcrg, nucl, rnat, rept, ptts) · tltn (risu, pttl, nexn) · dnab, rnab/runp · stru (domn, 1°, 2°, 3°, 4°)