Аннексин A1 |
---|
![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/0/06/ANXA1.png/250px-ANXA1.png) |
Наявні структури |
---|
PDB | Пошук ортологів: PDBe RCSB | Список кодів PDB | 1QLS, 1AIN, 1BO9 | | |
Ідентифікатори |
---|
Символи | ANXA1, ANX1, LPC1, annexin A1 |
---|
Зовнішні ІД | OMIM: 151690 MGI: 96819 HomoloGene: 563 GeneCards: ANXA1 |
---|
Онтологія гена |
---|
Молекулярна функція | • calcium ion binding • protein-macromolecule adaptor activity • structural molecule activity • calcium-dependent protein binding • GO:0033676 double-stranded DNA helicase activity • signaling receptor binding • phospholipid binding • ATP-dependent DNA/DNA annealing activity • GO:0008026 helicase activity • phospholipase A2 inhibitor activity • зв'язування з іоном металу • protein homodimerization activity • single-stranded DNA binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • calcium-dependent phospholipid binding • phospholipase inhibitor activity • single-stranded RNA binding • cadherin binding involved in cell-cell adhesion • DNA/DNA annealing activity |
---|
Клітинна компонента | • цитоплазма • ендосома • мембрана • focal adhesion • extracellular region • клітинне ядро • cell projection • мітохондріальна мембрана • війка • cornified envelope • cell surface • extrinsic component of external side of plasma membrane • apical plasma membrane • motile cilium • екзосома • early endosome membrane • lateral plasma membrane • клітинна мембрана • extrinsic component of endosome membrane • нуклеоплазма • early endosome • endosome membrane • extrinsic component of membrane • везикула • mast cell granule • basolateral plasma membrane • Сарколема • phagocytic cup • cytoplasmic vesicle membrane • GO:0016023 cytoplasmic vesicle • міжклітинний простір • гіалоплазма • мікрофіламент • GO:0009327 protein-containing complex • collagen-containing extracellular matrix • synaptic membrane |
---|
Біологічний процес | • response to interleukin-1 • адаптивна імунна відповідь • еструс • hepatocyte differentiation • prostate gland development • cell surface receptor signaling pathway • myoblast migration involved in skeletal muscle regeneration • granulocyte chemotaxis • endocrine pancreas development • gliogenesis • negative regulation of T-helper 2 cell differentiation • neutrophil homeostasis • prolactin secretion • positive regulation of wound healing • negative regulation of phospholipase A2 activity • insulin secretion • regulation of leukocyte migration • positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle • cellular response to glucocorticoid stimulus • positive regulation of T cell proliferation • Фагоцитоз • вроджений імунітет • inflammatory response • arachidonic acid secretion • negative regulation of exocytosis • monocyte chemotaxis • процес імунної системи • positive regulation of T-helper 1 cell differentiation • regulation of interleukin-1 production • G protein-coupled receptor signaling pathway, coupled to cyclic nucleotide second messenger • negative regulation of apoptotic process • positive regulation of prostaglandin biosynthetic process • positive regulation of vesicle fusion • positive regulation of interleukin-2 production • regulation of inflammatory response • regulation of cell shape • alpha-beta T cell differentiation • response to hormone • actin cytoskeleton reorganization • response to estradiol • GO:1904578 response to organic cyclic compound • response to peptide hormone • response to glucocorticoid • keratinocyte differentiation • positive regulation of neutrophil apoptotic process • DNA rewinding • response to corticosteroid • DNA duplex unwinding • GO:0051357, GO:0051358, GO:0051359 peptide cross-linking • regulation of cell population proliferation • neutrophil clearance • positive regulation of apoptotic process • regulation of hormone secretion • negative regulation of protein secretion • response to X-ray • GO:0072468 сигнальна трансдукція • cellular response to hydrogen peroxide • cell-cell adhesion • G protein-coupled receptor signaling pathway • cytokine-mediated signaling pathway • cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus • positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis • GO:0048553 negative regulation of catalytic activity |
---|
Джерела:Amigo / QuickGO | |
Шаблон експресії |
---|
![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/3/31/PBB_GE_ANXA1_201012_at_fs.png/250px-PBB_GE_ANXA1_201012_at_fs.png) |
Більше даних |
Ортологи |
---|
Види | Людина | Миша |
---|
Entrez | | |
---|
Ensembl | | |
---|
UniProt | | |
---|
RefSeq (мРНК) | | |
---|
RefSeq (білок) | | |
---|
Локус (UCSC) | Хр. 9: 73.15 – 73.17 Mb | Хр. 19: 20.35 – 20.37 Mb |
---|
PubMed search | [1] | [2] |
---|
Вікідані |
Див./Ред. для людей | Див./Ред. для мишей |
|
Аннексин A1 (ліпокортин I, англ. Annexin A1) — білок, який кодується геном ANXA1, розташованим у людей на короткому плечі 9-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 346 амінокислот, а молекулярна маса — 38 714[4].
Послідовність амінокислот
10 | | 20 | | 30 | | 40 | | 50 |
MAMVSEFLKQ | | AWFIENEEQE | | YVQTVKSSKG | | GPGSAVSPYP | | TFNPSSDVAA |
LHKAIMVKGV | | DEATIIDILT | | KRNNAQRQQI | | KAAYLQETGK | | PLDETLKKAL |
TGHLEEVVLA | | LLKTPAQFDA | | DELRAAMKGL | | GTDEDTLIEI | | LASRTNKEIR |
DINRVYREEL | | KRDLAKDITS | | DTSGDFRNAL | | LSLAKGDRSE | | DFGVNEDLAD |
SDARALYEAG | | ERRKGTDVNV | | FNTILTTRSY | | PQLRRVFQKY | | TKYSKHDMNK |
VLDLELKGDI | | EKCLTAIVKC | | ATSKPAFFAE | | KLHQAMKGVG | | TRHKALIRIM |
VSRSEIDMND | | IKAFYQKMYG | | ISLCQAILDE | | TKGDYEKILV | | ALCGGN |
Цей білок за функцією належить до інгібітор фосфоліпази a2. Задіяний у таких біологічних процесах як адаптивний імунітет, імунітет, вроджений імунітет, запальна відповідь. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном кальцію, іонами кальцію та фосфоліпідами. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, ядрі, мембрані, клітинних відростках, війках, цитоплазматичних везикулах, ендосомах. Також секретований назовні.
Література
- Kovacic R.T., Tizard R., Cate R.L., Frey A.Z., Wallner B.P. (1991). Correlation of gene and protein structure of rat and human lipocortin I. Biochemistry. 30: 9015—9021. PMID 1832554 DOI:10.1021/bi00101a015
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Biemann K., Scoble H.A. (1987). Characterization by tandem mass spectrometry of structural modifications in proteins. Science. 237: 992—998. PMID 3303336 DOI:10.1126/science.3303336
- Pepinsky R.B., Sinclair L.K., Chow E.P., O'Brine-Greco B. (1989). A dimeric form of lipocortin-1 in human placenta. Biochem. J. 263: 97—103. PMID 2532504 DOI:10.1042/bj2630097
- Mailliard W.S., Haigler H.T., Schlaepfer D.D. (1996). Calcium-dependent binding of S100C to the N-terminal domain of annexin I. J. Biol. Chem. 271: 719—725. PMID 8557678 DOI:10.1074/jbc.271.2.719
- Dorovkov M.V., Ryazanov A.G. (2004). Phosphorylation of annexin I by TRPM7 channel-kinase. J. Biol. Chem. 279: 50643—50646. PMID 15485879 DOI:10.1074/jbc.C400441200
Примітки
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:533 (англ.) . Архів оригіналу за 14 жовтня 2017. Процитовано 30 січня 2017.
- ↑ UniProt, P04083 (англ.) . Архів оригіналу за 7 лютого 2017. Процитовано 30 січня 2017.
Див. також
| Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
Портал «Біологія» Портал «Хімія» |