Гістамін N-метилтрансфераза

гістамін N-метилтрансфераза

Наявні структури

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
1JQD, 1JQE, 2AOT, 2AOU, 2AOV, 2AOW, 2AOX

Ідентифікатори

Символи

HNMT, HMT, HNMT-S1, HNMT-S2, MRT51

Зовнішні ІД

OMIM: 605238 MGI: 2153181 HomoloGene: 5032 GeneCards: HNMT

шифр КФ

2.1.1.8

Онтологія гена
Молекулярна функція	• GO:0102674, GO:0102675 methyltransferase activity • transferase activity • N-methyltransferase activity • histamine N-methyltransferase activity
Клітинна компонента	• цитоплазма • гіалоплазма • neuron projection • екзосома
Біологічний процес	• response to immobilization stress • response to interleukin-1 • positive regulation of protein targeting to mitochondrion • response to glucocorticoid • hyperosmotic response • respiratory gaseous exchange by respiratory system • response to tumor cell • brain development • response to amine • histidine catabolic process • response to cocaine • histamine catabolic process • Метилювання
Джерела:Amigo / QuickGO

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


3176


140483

Ensembl


ENSG00000150540


ENSMUSG00000026986

UniProt


P50135


Q91VF2

RefSeq (мРНК)


NM_001024074 NM_001024075 NM_006895


NM_080462

RefSeq (білок)


NP_001019245 NP_001019246 NP_008826


NP_536710

Локус (UCSC)

Хр. 2: 137.96 – 138.02 Mb

Хр. 2: 23.89 – 23.94 Mb

PubMed search

^[1]

^[2]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

Гістамін N-метилтрансфераза (HMT, HNMT, англ. Histamine N-methyltransferase) – білок, який кодується геном HNMT, розташованим у людей на довгому плечі 2-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 292 амінокислот, а молекулярна маса — 33 295^[4]. Гістамін N-метилтрансфераза — один із двох ферментів, що беруть участь у метаболізмі гістаміну, другим є диаміноксидаза. HNMT каталізує метилювання гістаміну (в присутності S-аденозилметіоніну (SAM)) з утворенням N-метилгістаміну. НМТ присутній у більшості тканин тіла, але не присутній в сироватці крові^[5]. Гістамін N-метилтрансфераза кодується одним геном, який був картований на хромосомі-2.

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MASSMRSLFS	DHGKYVESFR	RFLNHSTEHQ	CMQEFMDKKL	PGIIGRIGDT
KSEIKILSIG	GGAGEIDLQI	LSKVQAQYPG	VCINNEVVEP	SAEQIAKYKE
LVAKTSNLEN	VKFAWHKETS	SEYQSRMLEK	KELQKWDFIH	MIQMLYYVKD
IPATLKFFHS	LLGTNAKMLI	IVVSGSSGWD	KLWKKYGSRF	PQDDLCQYIT
SDDLTQMLDN	LGLKYECYDL	LSTMDISDCF	IDGNENGDLL	WDFLTETCNF
NATAPPDLRA	ELGKDLQEPE	FSAKKEGKVL	FNNTLSFIVI	EA

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Функції

В ссавців гістамін метаболізується двома основними шляхами: N-метилювання за допомогою гістамін N-метилтрансферази та окислювальне дезамінування за допомогою диаміноксидази. Цей ген кодує перший фермент, який знаходиться в цитозолі та використовує S-аденозил-L-метіонін, як донор метильної групи. У головному мозку ссавців діяльність нейротрансміттера гістаміна контролюється N-метилюванням (диаміноксидаз в центральній нервовій системі не знайдене)^[6]

Див. також

Хромосома 2

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:5028 (англ.) . Архів оригіналу за 13 лютого 2018. Процитовано 12 лютого 2018.
↑ UniProt, P50135 (англ.) . Архів оригіналу за 13 лютого 2018. Процитовано 12 лютого 2018.
↑ Brown DD, Tomchick R, Axelrod J (November 1959). The distribution and properties of a histamine-methylating enzyme (PDF). J. Biol. Chem. 234 (11): 2948—50. PMID 13804910. Архів оригіналу (pdf) за 5 липня 2016. Процитовано 31 жовтня 2015.
↑ Entrez Gene: Histamine N-methyltransferase. Архів оригіналу за 5 січня 2016. Процитовано 31 жовтня 2015.

Література

Aksoy S., Raftogianis R., Weinshilboum R.M. (1996). Human histamine N-methyltransferase gene: structural characterization and chromosomal location. Biochem. Biophys. Res. Commun. 219: 548—554. PMID 8605025 DOI:10.1006/bbrc.1996.0271
Barnes W.G., Grinde E., Crawford D.R., Herrick-Davis K., Hough L.B. (2004). Characterization of a new mRNA species from the human histamine N-methyltransferase gene. Genomics. 83: 168—171. PMID 14667820 DOI:10.1016/S0888-7543(03)00236-2
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Horton J.R., Sawada K., Nishibori M., Zhang X., Cheng X. (2001). Two polymorphic forms of human histamine methyltransferase: structural, thermal, and kinetic comparisons. Structure. 9: 837—849. PMID 11566133 DOI:10.1016/S0969-2126(01)00643-8
Yan L., Galinsky R.E., Bernstein J.A., Liggett S.B., Weinshilboum R.M. (2000). Histamine N-methyltransferase pharmacogenetics: association of a common functional polymorphism with asthma. Pharmacogenetics. 10: 261—266. PMID 10803682 DOI:10.1097/00008571-200004000-00007