Моноаміноксидаза B

MAOB

Наявні структури

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
1GOS, 1OJ9, 1OJA, 1OJC, 1OJD, 1S2Q, 1S2Y, 1S3B, 1S3E, 2BK3, 2BK4, 2BK5, 2BYB, 2C64, 2C65, 2C66, 2C67, 2C70, 2C72, 2C73, 2C75, 2C76, 2V5Z, 2V60, 2V61, 2VRL, 2VRM, 2VZ2, 2XCG, 2XFN, 2XFO, 2XFP, 2XFQ, 2XFU, 3PO7, 3ZYX, 4A79, 4A7A, 4CRT

Ідентифікатори

Символи

MAOB, Monoamine oxidase B

Зовнішні ІД

OMIM: 309860 MGI: 96916 HomoloGene: 20251 GeneCards: MAOB

Реагує на сполуку

lazabemide, moclobemide, разагілін, safinamide, транілципропромін, phenelzine, mebanazine, phenelzine, priralfinamide, safinamide, nialamide, phenelzine sulfate, (−)-selegiline hydrochloride^[1]

Онтологія гена
Молекулярна функція	• protein homodimerization activity • flavin adenine dinucleotide binding • electron transfer activity • oxidoreductase activity • primary amine oxidase activity
Клітинна компонента	• integral component of membrane • мембрана • мітохондріальна зовнішня мембрана • мітохондрія • мітохондріальна внутрішня мембрана • мітохондріальна оболонка • екзосома
Біологічний процес	• response to selenium ion • substantia nigra development • response to corticosterone • response to steroid hormone • negative regulation of serotonin secretion • response to lipopolysaccharide • response to aluminum ion • dopamine catabolic process • hydrogen peroxide biosynthetic process • response to ethanol • response to toxic substance • positive regulation of dopamine metabolic process • neurotransmitter catabolic process • Електронтранспортний ланцюг
Джерела:Amigo / QuickGO

Шаблон експресії

Більше даних

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


4129


109731

Ensembl


ENSG00000069535


ENSMUSG00000040147

UniProt


P27338


Q8BW75

RefSeq (мРНК)


NM_000898


NM_172778

RefSeq (білок)


NP_000889


NP_766366

Локус (UCSC)

Хр. X: 43.77 – 43.88 Mb

Хр. X: 16.58 – 16.68 Mb

PubMed search

^[2]

^[3]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

MAOB (англ. Monoamine oxidase B) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на X-хромосомі.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 520 амінокислот, а молекулярна маса — 58 763^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MSNKCDVVVV	GGGISGMAAA	KLLHDSGLNV	VVLEARDRVG	GRTYTLRNQK
VKYVDLGGSY	VGPTQNRILR	LAKELGLETY	KVNEVERLIH	HVKGKSYPFR
GPFPPVWNPI	TYLDHNNFWR	TMDDMGREIP	SDAPWKAPLA	EEWDNMTMKE
LLDKLCWTES	AKQLATLFVN	LCVTAETHEV	SALWFLWYVK	QCGGTTRIIS
TTNGGQERKF	VGGSGQVSER	IMDLLGDRVK	LERPVIYIDQ	TRENVLVETL
NHEMYEAKYV	ISAIPPTLGM	KIHFNPPLPM	MRNQMITRVP	LGSVIKCIVY
YKEPFWRKKD	YCGTMIIDGE	EAPVAYTLDD	TKPEGNYAAI	MGFILAHKAR
KLARLTKEER	LKKLCELYAK	VLGSLEALEP	VHYEEKNWCE	EQYSGGCYTT
YFPPGILTQY	GRVLRQPVDR	IYFAGTETAT	HWSGYMEGAV	EAGERAAREI
LHAMGKIPED	EIWQSEPESV	DVPAQPITTT	FLERHLPSVP	GLLRLIGLTT
IFSATALGFL	AHKRGLLVRV

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до оксидоредуктаз. Задіяний у таких біологічних процесах, як ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з ФАД, флавопротеїном. Локалізований у мембрані, мітохондрії, зовнішній мембрані мітохондрій.

Література

Grimsby J., Chen K., Wang L.J., Lan N.C., Shih J.C. (1991). Human monoamine oxidase A and B genes exhibit identical exon-intron organization. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 88: 3637—3641. PMID 2023912 DOI:10.1073/pnas.88.9.3637
Chen K., Wu H.F., Shih J.C. (1993). The deduced amino acid sequences of human platelet and frontal cortex monoamine oxidase B are identical. J. Neurochem. 61: 187—190. PMID 8515265 DOI:10.1111/j.1471-4159.1993.tb03554.x
Newton-Vinson P., Hubalek F., Edmondson D.E. (2000). High-level expression of human liver monoamine oxidase B in Pichia pastoris. Protein Expr. Purif. 20: 334—345. PMID 11049757 DOI:10.1006/prep.2000.1309
Binda C., Newton-Vinson P., Hubalek F., Edmondson D.E., Mattevi A. (2002). Structure of human monoamine oxidase B, a drug target for the treatment of neurological disorders. Nat. Struct. Biol. 9: 22—26. PMID 11753429 DOI:10.1038/nsb732
Zhu Q.S., Grimsby J.S., Chen K., Shih J.C. (1992). Promoter organization and activity of human monoamine oxidase (MAO) A and B genes. J. Neurosci. 12: 4437—4446. PMID 1432104
Wu H.F., Chen K., Shih J.C. (1993). Site-directed mutagenesis of monoamine oxidase A and B: role of cysteines. Mol. Pharmacol. 43: 888—893. PMID 8316221

Примітки

↑ Сполуки, які фізично взаємодіють з Monoamine oxidase B переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:6834 (англ.) . Процитовано 12 вересня 2017.
↑ UniProt, P27338 (англ.) . Архів оригіналу за 30 серпня 2017. Процитовано 12 вересня 2017.