ASPA

ASPA
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB

4MRI, 2I3C, 2O4H, 2Q51, 2O53, 4NFR, 4MXU, 4TNU

Ідентифікатори
Символи ASPA, ACY2, ASP, aspartoacylase
Зовнішні ІД OMIM: 608034 MGI: 87914 HomoloGene: 33 GeneCards: ASPA
Пов'язані генетичні захворювання
хвороба Канавана[1]
Онтологія гена
Молекулярна функція

• GO:0001948, GO:0016582 protein binding
• hydrolase activity
• hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds, in linear amides
• зв'язування з іоном металу
• hydrolase activity, acting on ester bonds
• aspartoacylase activity
• aminoacylase activity
• identical protein binding

Клітинна компонента

• клітинне ядро
• цитоплазма
• гіалоплазма

Біологічний процес

• обмін речовин
• cellular amino acid biosynthetic process
• aspartate catabolic process
• central nervous system myelination
• positive regulation of oligodendrocyte differentiation

Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
443
11484
Ensembl
ENSG00000108381
ENSMUSG00000020774
UniProt
P45381
Q8R3P0
RefSeq (мРНК)
NM_000049
NM_001128085
NM_023113
RefSeq (білок)
NP_000040
NP_001121557
NP_075602
Локус (UCSC) Хр. 17: 3.47 – 3.5 Mb Хр. 11: 73.2 – 73.22 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

ASPA (англ. Aspartoacylase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 17-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 313 амінокислот, а молекулярна маса — 35 735[5].

Послідовність амінокислот
1020304050
MTSCHIAEEHIQKVAIFGGTHGNELTGVFLVKHWLENGAEIQRTGLEVKP
FITNPRAVKKCTRYIDCDLNRIFDLENLGKKMSEDLPYEVRRAQEINHLF
GPKDSEDSYDIIFDLHNTTSNMGCTLILEDSRNNFLIQMFHYIKTSLAPL
PCYVYLIEHPSLKYATTRSIAKYPVGIEVGPQPQGVLRADILDQMRKMIK
HALDFIHHFNEGKEFPPCAIEVYKIIEKVDYPRDENGEIAAIIHPNLQDQ
DWKPLHPGDPMFLTLDGKTIPLGGDCTVYPVFVNEAAYYEKKEAFAKTTK
LTLNAKSIRCCLH

Кодований геном білок за функцією належить до гідролаз. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

  • Kaul R., Gao G.P., Balamurugan K., Matalon R. (1993). Cloning of the human aspartoacylase cDNA and a common missense mutation in Canavan disease. Nat. Genet. 5: 118—123. PMID 8252036 DOI:10.1038/ng1093-118
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Moore R.A., Le Coq J., Faehnle C.R., Viola R.E. (2003). Purification and preliminary characterization of brain aspartoacylase. Arch. Biochem. Biophys. 413: 1—8. PMID 12706335 DOI:10.1016/S0003-9861(03)00055-9
  • Herga S., Berrin J.G., Perrier J., Puigserver A., Giardina T. (2006). Identification of the zinc binding ligands and the catalytic residue in human aspartoacylase, an enzyme involved in Canavan disease. FEBS Lett. 580: 5899—5904. PMID 17027983 DOI:10.1016/j.febslet.2006.09.056
  • Bitto E., Bingman C.A., Wesenberg G.E., McCoy J.G., Phillips G.N. Jr. (2007). Structure of aspartoacylase, the brain enzyme impaired in Canavan disease. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 104: 456—461. PMID 17194761 DOI:10.1073/pnas.0607817104
  • Rady P.L., Vargas T., Tyring S.K., Matalon R., Langenbeck U. (1999). Novel missense mutation (Y231C) in a Turkish patient with Canavan disease. Am. J. Med. Genet. 87: 273—275. PMID 10564886 DOI:10.1002/(SICI)1096-8628(19991126)87:3<273::AID-AJMG17>3.0.CO;2-O

Примітки

  1. ↑ Захворювання, генетично пов'язані з ASPA переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
  2. ↑ Human PubMed Reference:.
  3. ↑ Mouse PubMed Reference:.
  4. ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:756 (англ.) . Процитовано 21 вересня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
  5. ↑ UniProt, P45381 (англ.) . Архів оригіналу за 18 серпня 2017. Процитовано 21 вересня 2017.

Див. також

  • Хромосома 17

П:  Портал «Біологія» П:  Портал «Хімія»


Молекула міоглобіну Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.