BMP1

Наявні структури

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
3EDG, 3EDH

Ідентифікатори

Символи

BMP1, bone morphogenetic protein 1, OI13, PCOLC, PCP, PCP2, TLD

Зовнішні ІД

OMIM: 112264 MGI: 88176 HomoloGene: 55955 GeneCards: BMP1

Пов'язані генетичні захворювання

osteogenesis imperfecta type 13^[1]

Онтологія гена
Молекулярна функція	• calcium ion binding • zinc ion binding • зв'язування з іоном металу • GO:0070122 peptidase activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • metalloendopeptidase activity • growth factor activity • hydrolase activity • metallopeptidase activity • serine-type endopeptidase activity • cytokine activity • identical protein binding
Клітинна компонента	• комплекс Ґольджі • extracellular region • везикула • міжклітинний простір
Біологічний процес	• skeletal system development • диференціація клітин • осифікація • extracellular matrix disassembly • протеоліз • multicellular organism development • cartilage development • positive regulation of cartilage development • cartilage condensation • high-density lipoprotein particle assembly • regulation of signaling receptor activity • GO:0072468 сигнальна трансдукція
Джерела:Amigo / QuickGO

Шаблон експресії

Більше даних

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


649


12153

Ensembl


ENSG00000168487


ENSMUSG00000022098

UniProt


P13497


P98063

RefSeq (мРНК)

NM_001199 NM_006128 NM_006129 NM_006130 NM_006131
NM_006132


NM_009755 NM_001360021

RefSeq (білок)


NP_001190 NP_006120


NP_033885 NP_001346950

Локус (UCSC)

Хр. 8: 22.17 – 22.21 Mb

Хр. 14: 70.47 – 70.52 Mb

PubMed search

^[2]

^[3]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

BMP1 (англ. Bone morphogenetic protein 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 8-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 986 амінокислот, а молекулярна маса — 111 249^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MPGVARLPLL	LGLLLLPRPG	RPLDLADYTY	DLAEEDDSEP	LNYKDPCKAA
AFLGDIALDE	EDLRAFQVQQ	AVDLRRHTAR	KSSIKAAVPG	NTSTPSCQST
NGQPQRGACG	RWRGRSRSRR	AATSRPERVW	PDGVIPFVIG	GNFTGSQRAV
FRQAMRHWEK	HTCVTFLERT	DEDSYIVFTY	RPCGCCSYVG	RRGGGPQAIS
IGKNCDKFGI	VVHELGHVVG	FWHEHTRPDR	DRHVSIVREN	IQPGQEYNFL
KMEPQEVESL	GETYDFDSIM	HYARNTFSRG	IFLDTIVPKY	EVNGVKPPIG
QRTRLSKGDI	AQARKLYKCP	ACGETLQDST	GNFSSPEYPN	GYSAHMHCVW
RISVTPGEKI	ILNFTSLDLY	RSRLCWYDYV	EVRDGFWRKA	PLRGRFCGSK
LPEPIVSTDS	RLWVEFRSSS	NWVGKGFFAV	YEAICGGDVK	KDYGHIQSPN
YPDDYRPSKV	CIWRIQVSEG	FHVGLTFQSF	EIERHDSCAY	DYLEVRDGHS
ESSTLIGRYC	GYEKPDDIKS	TSSRLWLKFV	SDGSINKAGF	AVNFFKEVDE
CSRPNRGGCE	QRCLNTLGSY	KCSCDPGYEL	APDKRRCEAA	CGGFLTKLNG
SITSPGWPKE	YPPNKNCIWQ	LVAPTQYRIS	LQFDFFETEG	NDVCKYDFVE
VRSGLTADSK	LHGKFCGSEK	PEVITSQYNN	MRVEFKSDNT	VSKKGFKAHF
FSDKDECSKD	NGGCQQDCVN	TFGSYECQCR	SGFVLHDNKH	DCKEAGCDHK
VTSTSGTITS	PNWPDKYPSK	KECTWAISST	PGHRVKLTFM	EMDIESQPEC
AYDHLEVFDG	RDAKAPVLGR	FCGSKKPEPV	LATGSRMFLR	FYSDNSVQRK
GFQASHATEC	GGQVRADVKT	KDLYSHAQFG	DNNYPGGVDC	EWVIVAEEGY
GVELVFQTFE	VEEETDCGYD	YMELFDGYDS	TAPRLGRYCG	SGPPEEVYSA
GDSVLVKFHS	DDTITKKGFH	LRYTSTKFQD	TLHSRK

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, цитокінів, факторів росту, білків розвитку, металопротеаз. Задіяний у таких біологічних процесах, як остеогенез, диференціація клітин, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку, іоном кальцію. Локалізований у позаклітинному матриксі, апараті гольджі. Також секретований назовні.

Література

Janitz M., Heiser V., Boettcher U., Landt O., Lauster R. (1998). Three alternatively spliced variants of the gene coding for the human bone morphogenetic protein-1. J. Mol. Med. 76: 141—146. PMID 9500680 DOI:10.1007/s001090050202
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Garrigue-Antar L., Barker C., Kadler K.E. (2001). Identification of amino acid residues in bone morphogenetic protein-1 important for procollagen C-proteinase activity. J. Biol. Chem. 276: 26237—26242. PMID 11283002 DOI:10.1074/jbc.M010814200
Leighton M., Kadler K.E. (2003). Paired basic/Furin-like proprotein convertase cleavage of Pro-BMP-1 in the trans-Golgi network. J. Biol. Chem. 278: 18478—18484. PMID 12637569 DOI:10.1074/jbc.M213021200
Hillman R.T., Green R.E., Brenner S.E. (2004). An unappreciated role for RNA surveillance. Genome Biol. 5: R8.1—R8.16. PMID 14759258 DOI:10.1186/gb-2004-5-2-r8
Takahara K., Lyons G.E., Greenspan D.S. (1994). Bone morphogenetic protein-1 and a mammalian tolloid homologue (mTld) are encoded by alternatively spliced transcripts which are differentially expressed in some tissues. J. Biol. Chem. 269: 32572—32578. PMID 7798260

Примітки

↑ Захворювання, генетично пов'язані з BMP1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:1067 (англ.) . Процитовано 7 вересня 2017.
↑ UniProt, P13497 (англ.) . Архів оригіналу за 1 вересня 2017. Процитовано 7 вересня 2017.