ERAP2 |
---|
|
Наявні структури |
---|
PDB | Пошук ортологів: PDBe RCSB | Список кодів PDB | 3SE6, 4E36, 4JBS, 5CU5, 5AB2, 5AB0 | | |
Ідентифікатори |
---|
Символи | ERAP2, L-RAP, LRAP, endoplasmic reticulum aminopeptidase 2 |
---|
Зовнішні ІД | OMIM: 609497 HomoloGene: 75183 GeneCards: ERAP2 |
---|
Онтологія гена |
---|
Молекулярна функція | • aminopeptidase activity • metallopeptidase activity • GO:0070122 peptidase activity • hydrolase activity • zinc ion binding • зв'язування з іоном металу • пептидний зв'язок • metalloaminopeptidase activity • endopeptidase activity |
---|
Клітинна компонента | • integral component of membrane • endoplasmic reticulum lumen • endoplasmic reticulum membrane • мембрана • ендоплазматичний ретикулум • клітинна мембрана • цитоплазма |
---|
Біологічний процес | • процес імунної системи • адаптивна імунна відповідь • протеоліз • regulation of blood pressure • antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I • peptide catabolic process • antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I • GO:0072468 сигнальна трансдукція • cell-cell signaling |
---|
Джерела:Amigo / QuickGO | |
Ортологи |
---|
Види | Людина | Миша |
---|
Entrez | | |
---|
Ensembl | | |
---|
UniProt | | |
---|
RefSeq (мРНК) | | NM_001130140 NM_022350 NM_001329229 NM_001329233 |
| |
---|
RefSeq (білок) | | NP_001123612 NP_001316158 NP_001316162 NP_071745 |
| |
---|
Локус (UCSC) | Хр. 5: 96.88 – 96.92 Mb | н/д |
---|
PubMed search | [1] | [2] |
---|
Вікідані |
Див./Ред. для людей | Див./Ред. для мишей |
|
ERAP2 (англ. Endoplasmic reticulum aminopeptidase 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 5-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 960 амінокислот, а молекулярна маса — 110 462[4].
Послідовність амінокислот
10 | | 20 | | 30 | | 40 | | 50 |
MFHSSAMVNS | | HRKPMFNIHR | | GFYCLTAILP | | QICICSQFSV | | PSSYHFTEDP |
GAFPVATNGE | | RFPWQELRLP | | SVVIPLHYDL | | FVHPNLTSLD | | FVASEKIEVL |
VSNATQFIIL | | HSKDLEITNA | | TLQSEEDSRY | | MKPGKELKVL | | SYPAHEQIAL |
LVPEKLTPHL | | KYYVAMDFQA | | KLGDGFEGFY | | KSTYRTLGGE | | TRILAVTDFE |
PTQARMAFPC | | FDEPLFKANF | | SIKIRRESRH | | IALSNMPKVK | | TIELEGGLLE |
DHFETTVKMS | | TYLVAYIVCD | | FHSLSGFTSS | | GVKVSIYASP | | DKRNQTHYAL |
QASLKLLDFY | | EKYFDIYYPL | | SKLDLIAIPD | | FAPGAMENWG | | LITYRETSLL |
FDPKTSSASD | | KLWVTRVIAH | | ELAHQWFGNL | | VTMEWWNDIW | | LKEGFAKYME |
LIAVNATYPE | | LQFDDYFLNV | | CFEVITKDSL | | NSSRPISKPA | | ETPTQIQEMF |
DEVSYNKGAC | | ILNMLKDFLG | | EEKFQKGIIQ | | YLKKFSYRNA | | KNDDLWSSLS |
NSCLESDFTS | | GGVCHSDPKM | | TSNMLAFLGE | | NAEVKEMMTT | | WTLQKGIPLL |
VVKQDGCSLR | | LQQERFLQGV | | FQEDPEWRAL | | QERYLWHIPL | | TYSTSSSNVI |
HRHILKSKTD | | TLDLPEKTSW | | VKFNVDSNGY | | YIVHYEGHGW | | DQLITQLNQN |
HTLLRPKDRV | | GLIHDVFQLV | | GAGRLTLDKA | | LDMTYYLQHE | | TSSPALLEGL |
SYLESFYHMM | | DRRNISDISE | | NLKRYLLQYF | | KPVIDRQSWS | | DKGSVWDRML |
RSALLKLACD | | LNHAPCIQKA | | AELFSQWMES | | SGKLNIPTDV | | LKIVYSVGAQ |
TTAGWNYLLE | | QYELSMSSAE | | QNKILYALST | | SKHQEKLLKL | | IELGMEGKVI |
KTQNLAALLH | | AIARRPKGQQ | | LAWDFVRENW | | THLLKKFDLG | | SYDIRMIISG |
TTAHFSSKDK | | LQEVKLFFES | | LEAQGSHLDI | | FQTVLETITK | | NIKWLEKNLP |
TLRTWLMVNT |
Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, амінопептидаз, металопротеаз. Задіяний у таких біологічних процесах, як адаптивний імунітет, імунітет, альтернативний сплайсинг, поліморфізм. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Локалізований у мембрані, ендоплазматичному ретикулумі.
Література
- Tanioka T., Hattori A., Mizutani S., Tsujimoto M. (2005). Regulation of the human leukocyte-derived arginine aminopeptidase/endoplasmic reticulum-aminopeptidase 2 gene by interferon-gamma. FEBS J. 272: 916—928. PMID 15691326 DOI:10.1111/j.1742-4658.2004.04521.x
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Chang S.-C., Momburg F., Bhutani N., Goldberg A.L. (2005). The ER aminopeptidase, ERAP1, trims precursors to lengths of MHC class I peptides by a 'molecular ruler' mechanism. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 102: 17107—17112. PMID 16286653 DOI:10.1073/pnas.0500721102
- Birtley J.R., Saridakis E., Stratikos E., Mavridis I.M. (2012). The crystal structure of human endoplasmic reticulum aminopeptidase 2 reveals the atomic basis for distinct roles in antigen processing. Biochemistry. 51: 286—295. PMID 22106953 DOI:10.1021/bi201230p
Примітки
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:29499 (англ.) . Процитовано 5 вересня 2017.
{{cite web}}
: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання) - ↑ UniProt, Q6P179 (англ.) . Архів оригіналу за 3 лютого 2017. Процитовано 5 вересня 2017.
Див. також
Портал «Біологія» Портал «Хімія» |
| Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |