GLRX2

Наявні структури

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
2CQ9, 2FLS, 2HT9

Ідентифікатори

Символи

GLRX2, CGI-133, GRX2, glutaredoxin 2

Зовнішні ІД

OMIM: 606820 MGI: 1916617 HomoloGene: 41098 GeneCards: GLRX2

Онтологія гена
Молекулярна функція	• зв'язування з іоном металу • arsenate reductase (glutaredoxin) activity • electron transfer activity • glutathione disulfide oxidoreductase activity • iron-sulfur cluster binding • protein-disulfide reductase activity • 2 iron, 2 sulfur cluster binding • GO:0030508 protein disulfide isomerase activity
Клітинна компонента	• нуклеоплазма • мітохондрія • мітохондріальний матрикс • клітинне ядро • внутрішньоклітинна мембранна органела • neuronal cell body • дендрит (нейробіологія)
Біологічний процес	• glutathione metabolic process • DNA protection • response to temperature stimulus • response to redox state • regulation of signal transduction • GO:0097285 апоптоз • GO:0010260 старіння людини • GO:0009373 regulation of transcription, DNA-templated • response to organic substance • response to hydrogen peroxide • диференціація клітин • cellular response to superoxide • cell redox homeostasis • Електронтранспортний ланцюг
Джерела:Amigo / QuickGO

Шаблон експресії

Більше даних

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


51022


69367

Ensembl


ENSG00000023572


ENSMUSG00000018196

UniProt


Q9NS18


Q923X4

RefSeq (мРНК)


NM_001243399 NM_016066 NM_197962


NM_001038592 NM_001038593 NM_001038594 NM_023505

RefSeq (білок)


NP_001230328 NP_057150 NP_932066


NP_001033681 NP_001033682 NP_001033683 NP_075994

Локус (UCSC)

Хр. 1: 193.09 – 193.11 Mb

Хр. 1: 143.59 – 143.63 Mb

PubMed search

^[1]

^[2]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

GLRX2 (англ. Glutaredoxin 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. ^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 164 амінокислот, а молекулярна маса — 18 052^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MIWRRAALAG	TRLVWSRSGS	AGWLDRAAGA	AGAAAAAASG	MESNTSSSLE
NLATAPVNQI	QETISDNCVV	IFSKTSCSYC	TMAKKLFHDM	NVNYKVVELD
LLEYGNQFQD	ALYKMTGERT	VPRIFVNGTF	IGGATDTHRL	HKEGKLLPLV
HQCYLKKSKR	KEFQ

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як транспорт, транспорт електронів, поліморфізм, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном заліза, залізо-сірчаною групою, групою 2fe-2s. Локалізований у ядрі, мітохондрії.

Література

Lai C.-H., Chou C.-Y., Ch'ang L.-Y., Liu C.-S., Lin W.-C. (2000). Identification of novel human genes evolutionarily conserved in Caenorhabditis elegans by comparative proteomics. Genome Res. 10: 703—713. PMID 10810093 DOI:10.1101/gr.10.5.703
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Lundberg M., Fernandes A.P., Kumar S., Holmgren A. (2004). Cellular and plasma levels of human glutaredoxin 1 and 2 detected by sensitive ELISA systems. Biochem. Biophys. Res. Commun. 319: 801—809. PMID 15184054 DOI:10.1016/j.bbrc.2004.04.199
Johansson C., Lillig C.H., Holmgren A. (2004). Human mitochondrial glutaredoxin reduces S-glutathionylated proteins with high affinity accepting electrons from either glutathione or thioredoxin reductase. J. Biol. Chem. 279: 7537—7543. PMID 14676218 DOI:10.1074/jbc.M312719200
Lillig C.H., Loenn M.E., Enoksson M., Fernandes A.P., Holmgren A. (2004). Short interfering RNA-mediated silencing of glutaredoxin 2 increases the sensitivity of HeLa cells toward doxorubicin and phenylarsine oxide. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 101: 13227—13232. PMID 15328416 DOI:10.1073/pnas.0401896101
Johansson C., Kavanagh K.L., Gileadi O., Oppermann U. (2007). Reversible sequestration of active site cysteines in a 2Fe-2S-bridged dimer provides a mechanism for glutaredoxin 2 regulation in human mitochondria. J. Biol. Chem. 282: 3077—3082. PMID 17121859 DOI:10.1074/jbc.M608179200

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:16065 (англ.) . Процитовано 28 серпня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
↑ UniProt, Q9NS18 (англ.) . Архів оригіналу за 23 липня 2017. Процитовано 28 серпня 2017.