SIRT2 |
---|
![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/3/35/Protein_SIRT2_PDB_1j8f.png/250px-Protein_SIRT2_PDB_1j8f.png) |
Наявні структури |
---|
PDB | Пошук ортологів: PDBe RCSB | Список кодів PDB | 1J8F, 3ZGO, 3ZGV, 4L3O, 4R8M, 4RMG, 4RMH, 4RMI, 4RMJ, 4Y6O, 5DY4, 5D7O, 5DY5, 4Y6L, 4Y6Q, 4X3O, 4X3P, 5D7P, 5D7Q, 5FYQ | | |
Ідентифікатори |
---|
Символи | SIRT2, SIR2, SIR2L, SIR2L2, sirtuin 2 |
---|
Зовнішні ІД | OMIM: 604480 MGI: 1927664 HomoloGene: 40823 GeneCards: SIRT2 |
---|
Онтологія гена |
---|
Молекулярна функція | • histone deacetylase binding • transcription factor binding • зв'язування з іоном металу • protein deacetylase activity • zinc ion binding • chromatin binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • histone acetyltransferase binding • tubulin deacetylase activity • NAD-dependent histone deacetylase activity (H4-K16 specific) • NAD-dependent protein deacetylase activity • histone deacetylase activity • ubiquitin binding • NAD+ binding • beta-tubulin binding • NAD+ ADP-ribosyltransferase activity • hydrolase activity • NAD-dependent histone deacetylase activity |
---|
Клітинна компонента | • цитоплазма • гіалоплазма • мембрана • центр організації мікротрубочок • chromatin silencing complex • perinuclear region of cytoplasm • paranode region of axon • мікротрубочка • цитоскелет • клітинне ядро • центросома • cell projection • myelin sheath • glial cell projection • Schmidt-Lanterman incisure • paranodal junction • перикаріон • growth cone • веретено поділу • хромосома • lateral loop • mitotic spindle • meiotic spindle • midbody • Центріоль • juxtaparanode region of axon • теломера • ядерце • мітохондрія • клітинна мембрана |
---|
Біологічний процес | • cellular response to molecule of bacterial origin • positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process involved in cellular response to hypoxia • cellular response to epinephrine stimulus • tubulin deacetylation • rDNA heterochromatin assembly • phosphatidylinositol 3-kinase signaling • клітинний цикл • positive regulation of DNA binding • negative regulation of autophagy • cellular response to hypoxia • negative regulation of cell population proliferation • proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process • cellular lipid catabolic process • histone H3 deacetylation • peptidyl-lysine deacetylation • negative regulation of fat cell differentiation • GO:0009373 regulation of transcription, DNA-templated • substantia nigra development • GO:1903363 negative regulation of protein catabolic process • negative regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly • negative regulation of oligodendrocyte progenitor proliferation • regulation of fat cell differentiation • transcription, DNA-templated • myelination in peripheral nervous system • histone H4 deacetylation • regulation of myelination • вроджений імунітет • hepatocyte growth factor receptor signaling pathway • positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process • regulation of exit from mitosis • диференціація клітин • protein ADP-ribosylation • процес імунної системи • cellular response to hepatocyte growth factor stimulus • negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation • regulation of phosphorylation • GO:1901227 negative regulation of transcription by RNA polymerase II • нейробіологія розвитку • response to redox state • protein deacetylation • positive regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore • GO:0007126 мейоз • cellular response to caloric restriction • ripoptosome assembly involved in necroptotic process • negative regulation of transcription from RNA polymerase II promoter in response to hypoxia • GO:0045996 negative regulation of transcription, DNA-templated • negative regulation of defense response to bacterium • positive regulation of execution phase of apoptosis • protein kinase B signaling • negative regulation of striated muscle tissue development • positive regulation of oocyte maturation • regulation of cell cycle • поділ клітини • автофагія • positive regulation of meiotic nuclear division • cellular response to oxidative stress • negative regulation of reactive oxygen species metabolic process • histone deacetylation • positive regulation of cell division • GO:0003257, GO:0010735, GO:1901228, GO:1900622, GO:1904488 positive regulation of transcription by RNA polymerase II |
---|
Джерела:Amigo / QuickGO | |
Шаблон експресії |
---|
![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/e/ef/PBB_GE_SIRT2_220605_s_at_fs.png/250px-PBB_GE_SIRT2_220605_s_at_fs.png) |
Більше даних |
Ортологи |
---|
Види | Людина | Миша |
---|
Entrez | | |
---|
Ensembl | | ENSG00000283100 ENSG00000068903 |
| |
---|
UniProt | | |
---|
RefSeq (мРНК) | | NM_001193286 NM_012237 NM_030593 |
| | NM_001122765 NM_001122766 NM_022432 |
|
---|
RefSeq (білок) | | NP_001180215 NP_036369 NP_085096 |
| | NP_001116237 NP_001116238 NP_071877 |
|
---|
Локус (UCSC) | Хр. 19: 38.88 – 38.9 Mb | Хр. 7: 28.47 – 28.49 Mb |
---|
PubMed search | [1] | [2] |
---|
Вікідані |
Див./Ред. для людей | Див./Ред. для мишей |
|
SIRT2 (англ. Sirtuin 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 19-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 389 амінокислот, а молекулярна маса — 43 182[4].
Послідовність амінокислот
10 | | 20 | | 30 | | 40 | | 50 |
MAEPDPSHPL | | ETQAGKVQEA | | QDSDSDSEGG | | AAGGEADMDF | | LRNLFSQTLS |
LGSQKERLLD | | ELTLEGVARY | | MQSERCRRVI | | CLVGAGISTS | | AGIPDFRSPS |
TGLYDNLEKY | | HLPYPEAIFE | | ISYFKKHPEP | | FFALAKELYP | | GQFKPTICHY |
FMRLLKDKGL | | LLRCYTQNID | | TLERIAGLEQ | | EDLVEAHGTF | | YTSHCVSASC |
RHEYPLSWMK | | EKIFSEVTPK | | CEDCQSLVKP | | DIVFFGESLP | | ARFFSCMQSD |
FLKVDLLLVM | | GTSLQVQPFA | | SLISKAPLST | | PRLLINKEKA | | GQSDPFLGMI |
MGLGGGMDFD | | SKKAYRDVAW | | LGECDQGCLA | | LAELLGWKKE | | LEDLVRREHA |
SIDAQSGAGV | | PNPSTSASPK | | KSPPPAKDEA | | RTTEREKPQ |
Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як імунітет, вроджений імунітет, транскрипція, регуляція транскрипції, клітинний цикл, поділ клітини, мітоз, автофагія, диференціація клітин, нейрогенез, мейоз, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з НАД, іонами металів, іоном цинку. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, цитоскелеті, ядрі, мембрані, клітинних відростках, хромосомах.
Література
- Frye R.A. (1999). Characterization of five human cDNAs with homology to the yeast SIR2 gene: Sir2-like proteins (sirtuins) metabolize NAD and may have protein ADP-ribosyltransferase activity. Biochem. Biophys. Res. Commun. 260: 273—279. PMID 10381378 DOI:10.1006/bbrc.1999.0897
- Afshar G., Murnane J.P. (1999). Characterization of a human gene with sequence homology to Saccharomyces cerevisiae SIR2. Gene. 234: 161—168. PMID 10393250 DOI:10.1016/S0378-1119(99)00162-6
- Rack J.G., Vanlinden M.R., Lutter T., Aasland R., Ziegler M. (2014). Constitutive nuclear localization of an alternatively spliced sirtuin-2 isoform. J. Mol. Biol. 426: 1677—1691. PMID 24177535 DOI:10.1016/j.jmb.2013.10.027
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Grozinger C.M., Chao E.D., Blackwell H.E., Moazed D., Schreiber S.L. (2001). Identification of a class of small molecule inhibitors of the sirtuin family of NAD-dependent deacetylases by phenotypic screening. J. Biol. Chem. 276: 38837—38843. PMID 11483616 DOI:10.1074/jbc.M106779200
- North B.J., Marshall B.L., Borra M.T., Denu J.M., Verdin E. (2003). The human Sir2 ortholog, SIRT2, is an NAD+-dependent tubulin deacetylase. Mol. Cell. 11: 437—444. PMID 12620231 DOI:10.1016/S1097-2765(03)00038-8
Примітки
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:10886 (англ.) . Процитовано 12 вересня 2017.
- ↑ UniProt, Q8IXJ6 (англ.) . Архів оригіналу за 18 серпня 2017. Процитовано 12 вересня 2017.
Див. також
| Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
Портал «Біологія» Портал «Хімія» |
На цю статтю не посилаються інші статті Вікіпедії. Будь ласка розставте посилання відповідно до прийнятих рекомендацій. |