TGM2 |
---|
|
Наявні структури |
---|
PDB | Пошук ортологів: PDBe RCSB | Список кодів PDB | 4PYG, 1KV3, 2Q3Z, 3LY6, 3S3J, 3S3P, 3S3S | | |
Ідентифікатори |
---|
Символи | TGM2, G-ALPHA-h, GNAH, HEL-S-45, TG2, TGC, TG(C), transglutaminase 2, G(h), hTG2, tTG |
---|
Зовнішні ІД | OMIM: 190196 MGI: 98731 HomoloGene: 3391 GeneCards: TGM2 |
---|
Онтологія гена |
---|
Молекулярна функція | • transferase activity • acyltransferase activity • protein-glutamine gamma-glutamyltransferase activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • зв'язування з іоном металу • GTP binding • protein domain specific binding |
---|
Клітинна компонента | • цитоплазма • intrinsic component of plasma membrane • гіалоплазма • екзосома • focal adhesion • мітохондрія • ендоплазматичний ретикулум • клітинна мембрана • GO:0005578 Позаклітинна матриця • collagen-containing extracellular matrix |
---|
Біологічний процес | • apoptotic cell clearance • phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway • salivary gland cavitation • negative regulation of endoplasmic reticulum calcium ion concentration • positive regulation of mitochondrial calcium ion concentration • GO:0051357, GO:0051358, GO:0051359 peptide cross-linking • positive regulation of cell adhesion • branching involved in salivary gland morphogenesis • positive regulation of inflammatory response • positive regulation of I-kappaB kinase/NF-kappaB signaling • positive regulation of cytosolic calcium ion concentration involved in phospholipase C-activating G protein-coupled signaling pathway • isopeptide cross-linking via N6-(L-isoglutamyl)-L-lysine • positive regulation of apoptotic process • protein homooligomerization • positive regulation of smooth muscle cell proliferation • blood vessel remodeling |
---|
Джерела:Amigo / QuickGO | |
Шаблон експресії |
---|
|
Більше даних |
Ортологи |
---|
Види | Людина | Миша |
---|
Entrez | | |
---|
Ensembl | | |
---|
UniProt | | |
---|
RefSeq (мРНК) | | NM_004613 NM_198951 NM_001323316 NM_001323317 NM_001323318 |
| |
---|
RefSeq (білок) | | NP_001310245 NP_001310246 NP_001310247 NP_004604 NP_945189 |
| |
---|
Локус (UCSC) | Хр. 20: 38.13 – 38.17 Mb | Хр. 2: 157.96 – 157.99 Mb |
---|
PubMed search | [1] | [2] |
---|
Вікідані |
Див./Ред. для людей | Див./Ред. для мишей |
|
TGM2 (англ. Transglutaminase 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 20-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 687 амінокислот, а молекулярна маса — 77 329[4].
Послідовність амінокислот
10 | | 20 | | 30 | | 40 | | 50 |
MAEELVLERC | | DLELETNGRD | | HHTADLCREK | | LVVRRGQPFW | | LTLHFEGRNY |
EASVDSLTFS | | VVTGPAPSQE | | AGTKARFPLR | | DAVEEGDWTA | | TVVDQQDCTL |
SLQLTTPANA | | PIGLYRLSLE | | ASTGYQGSSF | | VLGHFILLFN | | AWCPADAVYL |
DSEEERQEYV | | LTQQGFIYQG | | SAKFIKNIPW | | NFGQFEDGIL | | DICLILLDVN |
PKFLKNAGRD | | CSRRSSPVYV | | GRVVSGMVNC | | NDDQGVLLGR | | WDNNYGDGVS |
PMSWIGSVDI | | LRRWKNHGCQ | | RVKYGQCWVF | | AAVACTVLRC | | LGIPTRVVTN |
YNSAHDQNSN | | LLIEYFRNEF | | GEIQGDKSEM | | IWNFHCWVES | | WMTRPDLQPG |
YEGWQALDPT | | PQEKSEGTYC | | CGPVPVRAIK | | EGDLSTKYDA | | PFVFAEVNAD |
VVDWIQQDDG | | SVHKSINRSL | | IVGLKISTKS | | VGRDEREDIT | | HTYKYPEGSS |
EEREAFTRAN | | HLNKLAEKEE | | TGMAMRIRVG | | QSMNMGSDFD | | VFAHITNNTA |
EEYVCRLLLC | | ARTVSYNGIL | | GPECGTKYLL | | NLNLEPFSEK | | SVPLCILYEK |
YRDCLTESNL | | IKVRALLVEP | | VINSYLLAER | | DLYLENPEIK | | IRILGEPKQK |
RKLVAEVSLQ | | NPLPVALEGC | | TFTVEGAGLT | | EEQKTVEIPD | | PVEAGEEVKV |
RMDLLPLHMG | | LHKLVVNFES | | DKLKAVKGFR | | NVIIGPA |
Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, ацилтрансфераз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном кальцію.
Література
- Fraij B.M., Gonzales R.A. (1996). A third human tissue transglutaminase homologue as a result of alternative gene transcripts. Biochim. Biophys. Acta. 1306: 63—74. PMID 8611626 DOI:10.1016/0167-4781(95)00219-7
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Pinkas D.M., Strop P., Brunger A.T., Khosla C. (2007). Transglutaminase 2 undergoes a large conformational change upon activation. PLoS Biol. 5: E327—E327. PMID 18092889 DOI:10.1371/journal.pbio.0050327
- Fraij B.M., Birckbichler P.J., Patterson M.K. Jr., Lee K.N., Gonzales R.A. (1992). A retinoic acid-inducible mRNA from human erythroleukemia cells encodes a novel tissue transglutaminase homologue. J. Biol. Chem. 267: 22616—22623. PMID 1358880
Примітки
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:11778 (англ.) . Архів оригіналу за 15 листопада 2015. Процитовано 12 вересня 2017.
- ↑ UniProt, P21980 (англ.) . Архів оригіналу за 25 вересня 2017. Процитовано 12 вересня 2017.
Див. також
Портал «Біологія» Портал «Хімія» |
| Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |